پروتئین ها و انواع ساختارهای آن

خرید این محصول

» :: پروتئین ها و اشکال ساختارهای ثانیه

مقدمه :

پروتئین ها فراوان ترین ماکرو ملکول های بیولوژیک هستند که باب تمامی سلول ها و تمامی قسمت های سلولی یافت می شوند. پروتئین ها همچنین دارای تنوع زیادی می باشند. هزاران سنخ پروتئین مختلف حرف اندازه های متفاوت از پپتیدهای نسبتاً کوچک تا پلیمرهای بزرگ دارای وزن های مولکولی در کرانه میلیون ممکن است در یک یاخته یافت شوند. به سمت علاوه، پروتئین ها اجرا بسیار جوراجور بیولوژیک را انجام داده و مهمترین محصولات نهایی مسیرهای اطلاعاتی می باشند.

پروتئین ها ابزار مولکولی هستند که از طریق آنها اطلاعات ژنتیکی بیان می گردند آغاز بررسی ماکرو ملکول های بیولوژیک یا پروتئین ها، که نامشان از کلمه یونانی (protos) به معنی «اولین» یا «جلوترین» گرفته شده است، مناسب می باشد.

کلید ساختمان هزاران پروتئین مختلف، زیر واحدهای مونومری نسبتاً ساده آنها می باشد، تمامی پروتئین ها، حاوی پروتئین های حاضر در قدیمی ترین رده های باکتریایی تا پیچیده ترین اشکال حیات از 20 اسید آمینه یکسان اسم شده اند که با توالی های مشخص خطی به طریق کووالال به سمت یکدیگر پیوسته می باشند. از آنجایی که تمام کدام از این اسیدهای آمینه دارای زنجیر جانبی با خصوصیات شیمیایی متفاوت می باشند، این گروه 20 ملکولی پیش ارغنون را می توان به آغاز الفبای زبانی دانست که ساختمان پروتئین با آن نوشته می شود.

چیزی که بیشتر قابل ملاحظه می باشد این است که سلول ها می توانند حرف اتصال همین 20 اسید آمینه با ترکیبات و توالی های بسیار متنوع، پروتئین هایی را تولید نمایند که ویژگی ها و فعالیت های فوق العاده متنوعی دارند. موجودات مختلف می توانند حرف استعمال از این بلوک‌های ساختمانی محصولات بسیار متفاوتی نظیر آنزیم ها- هورمون ها- آنتی بادی ها- جابجایی دهنده ها- عضله- پروتئین عدسی چشم- پر- تار عنکبوت- سرون کرگدن- پروتئین‌های شیر، آنتی بیوتیک ها- سموم قارچی و تعداد زیادی از مواد دیگر با فعالیت های بیولوژیک متفاوت ایجاد نمایند.

از میان این محصولات پروتئینی، آنزیم ها تنوع بیشتری داشته و اختصاصی خیس می باشند. در واقع تمامی واکنش های سلولی توسط آنزیم ها کاتالیزی گردند.

خلاصه:

تمام پروتئینی دارای یک ساختمان بی همتای سه بعدی است که انعکاسی از فعالیت آن می‌باشد. ساختمان پروتئین میانجیگری واکنش های روبرو ضعیف پایدار می گردد. واکنش های متقابل آبگریز بیشترین پرتره را در پایداری شکل کردی اکثر پروتئین های صفت دارد، پیوندهای هیدروژنی و واکنش های روبرو یونی، در ساختمان اختصاصی به سمت حد مطلوب می‌رسند که بیشترین پایداری ترمودینامیکی را دارد.

ماهیت پیوندهای کووالال در زنجیر پلی پپتیدی، فشارهایی را به سمت بنا آن تحمیل می‌نماید. پیوند پپتیدی دارای خصوصیات یک پیوند دوگانه نسبی است که کل گروه پپتیدی را باب یک کونفیگوراسیون پهنه ای سخت رسم می دهد. پیوندهای   می توان به تونیت با  نمایش داد. باب صورتی که مقادیر زوایای   تمامی ریشه های اسید آمینه موجود در یک قطعه پپتیدی مشخص باشد. ساختمان دوم ثانیه را می استطاعت کاملاً تعیین نمود.

ساختمان سوم، بنا سه بعدی کامل باب یک زنجیر پلی پپتیدی را می توان با بررسی ساختمان های معمول پایداری شناخت که آوازه های متغیری نظیرساختمان های بالا دوم موتیف ها یا خمیدگی ها به آنها داده می شود. موتیف ها از اشکال ساده حرف انواع بسیار پیچیده دیگرسان می باشد، به طور کلی هزاران ساختمان پروتئینی شناخته شده، همایش یافته و ایجاد تنها چند صد موتیف می نماید که بعضی از آنها بسیار معمول می باشد. نواحی از پلی پپتیدها که می توانند به طور مستقل تا گردند را دومن گویند. پروتئین های کوچک عموماً دارای یک دومن واحد می باشند. باب حالیکه پروتئین های ارجمند ممکن است چندین دومن داشته باشند.

دوکلاس عمومی پروتئین ها شامل پروتئین های فیبری و کروی وجود دارد. پروتئین های فیبری که ازاصل جهت اجرا ساختمانی می باشند. دارای عناصر ساده تکراری بنا دوم بوده و مدل هایی برای مطالعات اولیه پروتئین ها بوده اند. حرف استعمال از اطلاعات به دست آمده از پروتئین های فیبری- دو بنا دوم اصلی- شامل مارپیچ  و کنفورماسیون قابل شناسایی است. تمام دو این بنا ها به وسیله وجود حداکثر پیوندهای هیدروژنی ممکن بین پیوندهای پپتیدی موجود در یک اسکلت پلی پپتیدی مشخص می شوند. پایداری این بنا ها در داخل یک پروتئین، تحت تأثیر محتوی اسید آمینه های آنها و همچنین موقعیت نسبی ریشه های اسیدهای آمینه حاضر در توالی آنها می باشد. نوع دیگری از ساختمان دوم که باب پروتئین ها باب می باشد پیچ  است.

باب پروتئین های فیبری نظیر کراتین ها و کلاژن، یک سنخ ساختمان دوم غالب می باشد. زنجیرهای پلی پپتیدی به سمت چهره ابرفنرهایی به شکل طناب ایجاد دستجات بزرگتری را نموده که قدرت زیادی دارند. صفحات   فیبروئین ابریشم در کنار یکدیگر قرار افسرده تا ایجاد یک ساختمان قوی ولی قابل انعطاف نمایند.

پروتئین های کروی دارای ساختمانی های سوم پیچیده تری هستند که اکثر دارای چندین سنخ ساختمان دوم در یک زنجیر پلی پپتیدی می باشند. اولین ساختمان پروتئین کروی که با استفاده از روش های انکسار اشعهx- تعیین گردد، میوگلوبین بود. این ساختمان تأیید بروز که ساختمان دوم (مارپیچ) پیش بینی شده، در پروتئین ها وجود دارد؛ ریشه های اسیدآمینه آبگریز باب داخل پروتئین رسم دارند، پروتئین های کروی متراکم هستند. به سمت تحقیق بعدی بر روی ساختمان بسیاری از پروتئین های کروی،  این نتیجه گیری‌ها را حمایت نمود و همچنین آرم انصاف که تنوع زیادی می تواند در ساختمان سوم وجود داشته باشد.

ساختمان های پیچیده پروتئین‌های کروی را می توان با بررسی تحت ساختمان های آنها، شامل موتیف ها و دومن ها، تجزیه و تحلیل نمود. باب پایگاه های اطلاعاتی ساختمان پروتئین، ساختمان ها معمولاً به سمت چهار کلاس، شامل تمام ، تمام  تقسیم می‌شوند. پروتئین های اختصاصی موجود در هر کلاس بر اساس داشتن ارتباط باب توالی، ساختمان و عملکرد، به سمت صورت خانواده ها یا فوق خانواده هایی گروه بندی می شوند.

بنا چهارم اشاره به واکنش متقابل بین زیرواحدهای پروتئین های چند زیرواحدی مولتیمری یا همایش های پروتئینی بزرگتر می نمایند. بعضی از پروتئین‌های مولتیمری دارای واحدهای تکراری هستند که از یک زیرواحد یا یک گروه زیرواحدها، به سمت نام پروتومر، تشکیل شده اند. پروتومرها معمولاً از طریق تقارن چرخشی و مارپیچی با یکدیگر بستگی دارند. بهترین پروتئین مولتیمری خواندن شده، هموگلوبین می باشد.

بنا سه بعدی پروتئین ها را می توان با استفاده از مواد یا شرایطی که واکنش های متقابل ضعیف را مختل می نمایند، طی فرآیندی به نام دناتوراسیون، از بین برد. دناتوراسیون سبب از بین جارو کردن فعالیت پروتئین شده که بستگی بین ساختمان و فعالیت را نشان می دهد. بعضی از پروتئین های دناتوره شده (مثلاً ریبونوکلئاز) می توانند به طور خودبه خودی به سمت پروتئین دارای فعالیت بیولوژیک رناتوره گردند که نشان دهنده نقش توالی اسیدهای آمینه در تعیین ساختمان سوم پروتئین می باشد.

تاشدن پروتئین ها در اندرون یاخته ها ممکن است طی مسیرهای مختلف صورت پذیرد، ابتدا نواحی از ساختمان دوم و سوم ممکن است ایجاد شده و به سمت پشت آن تا شدن به ساختمان‌های فوق دوم انجام شود. همایش های بزرگ ترکیبات واسط تاشده- سریعاً به یک کونفورماسیون طبیعی تنها تبدیل می شوند. در مناسبت بسیاری از پروتئین ها، تا شدن توسط چاپرون های Hsp70 و میانجیگری چاپرونین تسهیل می گردد. تشکیل پیوند دی سولفیدی و ایزومریزاسیون سیس- ترانس پیوندهای پپتیدی پرولین، توسط آنزیم های اختصاصی کاتالیز می گردند.

اسیدهای آمینه، پپتیدها و پروتئین ها :

20 اسید آمینه استانداردی که معمولاً در بنا پروتئین ها بود دارند. حاوی یک امت - کربوکسیل، یک امت - آمینو و یک گروهR متفاوت می باشند. اتم کربن  تمامی اسیدهای آمینه به استثنای گلیسین نامتقارن بوده و بنابراین حداقل به دو شکل ایزومرفضایی بود دارند. عزب ایزومرهای فضایی L که با کونفیگوراسیون مطلق مولکول انسیکلوپیدی L- گلیسرآلدئید ارتباط دارند، در پروتئین ها یافت می شوند. اسیدهای امینه بر اساس قطبیت و بار (در7PH ) گروههای R خود، اشکوبه بندی می شوند. کلاس غیرقطبی و آلیفاتیک حاوی آلانین، گلیسین، ایزولوسین، لوسین ، متیونین، ترئونین و والین می باشد. فنیل آلانین، تریپتوفان و تیروزین دارای زنجیرهای جانبی آروماتیک بوده و نسبتاً آبگریز هستند. کلاس قطبی و بدون پاس حاوی آسپاراژین و سیستئین، گلوتامین، پرولین، سرین و ترئونین می باشد. اسیدهای آمینه دارای بار منفی (اسیدی) شامل آسپارتات، گلوتامات بوده و انواع دارای بار صفت (بازی) شامل آرژینین، هیستیدین و لیزین هستند. اسیدهای آمینه غیراستاندارد نیز وجود دارند که ممکن است جزئی از پروتئین ها (حاصل تغییر ریشه های اسیدآمینه استاندارد بعد از هم‌نهاد پروتئین) بوده یا به صورت متابولیتهای آزاد ادا نمایند.

اسیدهای آمینه منوآمینومنوکربوکسیلیک (با گروه های R غیرقابل یونیزاسیون)، درPH پایین اسیدهای دی پروتیک (NCH (R) COOH) هستند. حرف افزایش PH، یک پروتون از امت کربوکسیل جدا شده و ایجاد یک مولکول دوقطبی یا زویتریون NCH(R)COO^- می گردد که از نظر الکتریکی خنثی می باشد. با افزایش بیشتر PH ، دومین پروتون نیز از دست رفته و تولید مولکول یونی H₂NCH (R)COO^- می گردد. اسیدهای امینه دارای گروه‌های R قابل یونیزاسیون، برحسب PK_a,PH گروهR، ممکن است شکل یونی دیگری را نیز داشته باشند. بنابراین اسیدهای آمینه از نظر ویژگی های اسیدی- بازی متفاوت می‌باشند.

اسیدهای آمینه می توانند به طور کووالان از طریق پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شده  و ایجاد پپتیدهاو پروتئین ها را بنماید. به طور کلی، یاخته ها دارای هزاران پروتئین مختلف هستند که تمام کدام دارای عملکرد یا فعالیت بیولوژیک متفاوتی می باشند. پروتئین ها می‌توانند از تماشا درازا زنجیر پلی پپتیدی بسیار متنوع بوده و دارای 100 حرف چندین هزار ریشه اسید آمینه باشند. تمام چند بعضی از پپتیدهای موجود باب طبیعت تنها دارای چند اسید آمینه هستند. بعضی پروتئین ها از چندین زنجیره پلی پپتیدی به نام زیر تنها تشکیل شده اند که به سمت یکدگر متصل می باشند. هیدرولیز پروتئین های ساده تنها منجر به سمت تولید اسیدهای آمینه می‌گردد؛ پروتئین های کونژوگه دارای اجزاء دیگری، نظیر یک یون فلزی یا کروه پروستتیک آلی می باشند...

خرید این محصول